超聲波清洗處理主要是利用化學(xué)試劑的作用和超聲波自身所具有的對(duì)被處理件的“空化”化用的協(xié)同作用來完成的。它具有云污能力強(qiáng)，可集除油除銹為一體，占地少，操作簡(jiǎn)單，等優(yōu)點(diǎn)。但該處理方法具有很強(qiáng)的針對(duì)笥和選擇性，如應(yīng)用于微銹或無銹，油污雖較嚴(yán)重但材質(zhì)為A3的冷軋件，可望取得較好的綜合效益。但如應(yīng)用于銹鉵嚴(yán)重，氧化皮較厚的A3熱軋件，則難取得令人滿意的效果，不僅處理量小，而且成本高，原因在于1。其處理液中的化學(xué)試劑是磷酸，不僅價(jià)格昂貴，而且本身的除銹能力極為有限，雖然超聲波的“空化”作用加強(qiáng)了除銹能力，但當(dāng)處理液中Fe3+離子含量達(dá)到或超過某一濃度時(shí)，其除銹能力即迅速下降。所處理的是A3熱軋件，銹鉵嚴(yán)重，工件表面的銹鉵快速剝落或溶解將促使處理液中Fe3+離子含量的快速飽和，其結(jié)果，不僅降低超聲波的處理和質(zhì)量，而且將促使處理量的快速下降，終將導(dǎo)致處理成本居高不下，而且這個(gè)成本尚不包括超聲波設(shè)備的電能消耗和置入處理液中換能器的被腐蝕損耗費(fèi)用。

電泳（Electrophoresis）是指帶電荷的粒子或分子在電場(chǎng)中移動(dòng)的現(xiàn)象稱為電泳。大分子的蛋白質(zhì)，多肽，病毒粒子，甚至細(xì)胞或小分子的氨基酸，核苷等在電場(chǎng)中都可作定向泳動(dòng).1937年Tiselius成功地研制了界面電泳儀進(jìn)行血清蛋白電泳，它是在一U型管的自由溶液中進(jìn)行的，電泳后用光學(xué)系統(tǒng)使各種蛋白所形成折光率差別成為曲線圖象，將血清蛋白分為白蛋白，α1-球蛋白，α2-球蛋白，β-球蛋白和γ-球蛋白五種，隨后，Wielamd 和Kanig 等于1948年采用濾紙條做載體，成功地進(jìn)行了紙上電泳。從那時(shí)起，電泳技術(shù)逐漸被人們所接受并予以重視，繼而發(fā)展以濾紙，各種纖維素粉，淀粉凝膠，瓊脂和瓊脂糖凝膠，醋酸纖維素薄膜，聚丙烯酰胺凝膠等為載體，結(jié)合增染試劑如銀氨染色，考馬斯亮藍(lán)等大大提高和促進(jìn)生物樣品著色與分辨能力，此外電泳分離和免疫反應(yīng)相結(jié)合，使分辨率不斷朝著微量和超微量（1ng～0.001ng）水平發(fā)展，從而使電泳技術(shù)獲得迅速推廣和應(yīng)用。在此主要介紹常用電泳的一般原理及其應(yīng)用。

電泳介質(zhì)的pH值

溶液的pH值決定帶電物質(zhì)的解離程度，也決定物質(zhì)所帶凈電荷的多少.對(duì)蛋白質(zhì)，氨基酸等類似兩性電解質(zhì)，pH值離等電點(diǎn)越遠(yuǎn)，粒子所帶電荷越多，泳動(dòng)速度越快，反之越慢。因此，當(dāng)分離某一種混合物時(shí)，應(yīng)選擇一種能擴(kuò)大各種蛋白質(zhì)所帶電荷量差別的pH值，以利于各種蛋白質(zhì)的有效分離.為了保證電泳過程中溶液的pH值恒定，必須采用緩沖溶液。

電場(chǎng)強(qiáng)度（電勢(shì)梯度Electric field intensity）是指每厘米的電位降(電位差或電位梯度）.電場(chǎng)強(qiáng)度對(duì)電泳速度起著正比作用，電場(chǎng)強(qiáng)度越高，帶電顆粒移動(dòng)速度越快。根據(jù)實(shí)驗(yàn)的需要，電泳可分為兩種：一種是高壓電泳，所用電壓在500～1000V或更高.由于電壓高，電泳時(shí)間短（有的樣品需數(shù)分鐘），適用于低分子化合物的分離，如氨基酸，無機(jī)離子，包括部分聚焦電泳分離及序列電泳的分離等。因電壓高，產(chǎn)熱量大，必須裝有冷卻裝置，否則熱量可引起蛋白質(zhì)等物質(zhì)的變性而不能分離，還因發(fā)熱引起緩沖液中水分蒸發(fā)過多，使支持物（濾紙，薄膜或凝膠等）上離子強(qiáng)度增加，以及引起虹吸現(xiàn)象（電泳槽內(nèi)液被吸到支持物上）等，都會(huì)影響物質(zhì)的分離.另一種為常壓電泳，產(chǎn)熱量小，室溫在10～25℃分離蛋白質(zhì)標(biāo)本是不被破壞的，無需冷卻裝置，一般分離時(shí)間長(zhǎng)。